日本理化学研究所（简称“理研”）的特别研究员Nur Alia Oktaviani和组长沼田圭司等人组成的研究小组，查清了在蜘蛛吐丝织网过程中，各种离子对蛛丝蛋白的影响。
此次的研究成果有助于查明蛛丝织网机制和开发出坚韧的人工蛛丝。
图：各种离子在蜘蛛纺丝过程中对丝蛋白结构的影响
已知蛛丝的主要成分丝蛋白是通过连接两个末端——N端和C端的结构来形成蛛丝（图1）。离子被认为对纺丝过程中的分子结构变化起到了重要作用，但此前一直没有关于分子结构和离子种类等具体研究报告。
图1：丝蛋白的模式图
此次，研究小组首先利用基于大肠杆菌的基因重组技术，合成了丝蛋白的硬质晶体结构域和软质非晶结构域的重复序列，在试管内再现了蛛丝形成前的溶液状态。然后，利用溶液核磁共振光谱法调查了丝蛋白的分子结构。目标是通过在离子种类和浓度不同的多种条件下评估丝蛋白的分子结构和动态，明确离子的效果。
调查发现，蛛丝形成之前的溶液状丝蛋白被离液（Chaotropic）离子（钠离子、氯离子、镁离子、钙离子等）抑制了分子内及分子之间的相互作用，因此具备疎水性分子结构，浓度非常高，但会充分溶解于蜘蛛体内的水分中。另外还确认，Kosmotropic离子（磷酸根离子、硫酸根离子等）在含有大量氨基酸残基甘氨酸的区域会促进氢键的形成，这对形成蛛丝时产生的β片层结构来说是必不可少的（图2）。
图2：丝蛋白的重复结构受离子影响的模式图
相关研究成果已于7月29日发布在英国科学期刊《化学通讯》的网络版上。
（日文新闻发布全文）
文：JST客观日本编辑部翻译整理
